??人體和哺乳動(dòng)物體內(nèi)含有至少5000種酶。它們或是溶解于細(xì)胞質(zhì)中，或是與各種膜結(jié)構(gòu)結(jié)合在一起，或是位于細(xì)胞內(nèi)其他結(jié)構(gòu)的特定位置上，只有在被需要時(shí)才被激活，這些酶統(tǒng)稱胞內(nèi)酶;另外，還有一些在細(xì)胞內(nèi)合成后再分泌至細(xì)胞外的酶──胞外酶。

??按反應(yīng)性質(zhì)

??根據(jù)酶所催化的反應(yīng)性質(zhì)的不同，將酶分成七大類：

??氧化還原酶類(oxidoreductase)促進(jìn)底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類，是一類催化氧化還原反應(yīng)的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。

??轉(zhuǎn)移酶類(transferases)催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)(如乙?；⒓谆?、氨基、磷酸基等)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類。例如，甲基轉(zhuǎn)移酶、氨基轉(zhuǎn)移酶、乙酰轉(zhuǎn)移酶、轉(zhuǎn)硫酶、激酶和多聚酶等。

??水解酶類(hydrolases )催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

??裂合酶類(lyases)催化從底物(非水解)移去一個(gè)基團(tuán)并留下雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應(yīng)，使兩底物間形成新化學(xué)鍵并消除一個(gè)底物的雙鍵。合酶便屬于此類。

??異構(gòu)酶類(isomerases)催化各種同分異構(gòu)體、幾何異構(gòu)體或光學(xué)異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類。例如，異構(gòu)酶、表構(gòu)酶、消旋酶等。

??合成酶類(ligase)催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。

??易位酶類(translocase)催化離子或分子跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)或在膜內(nèi)移動(dòng)的酶類。其中有些涉及ATP水解反應(yīng)的酶被歸為水解酶類(EC 3.6.3-)，但水解反應(yīng)并非這類酶的主要功能。因此，命名委員會(huì)近期決定將這類酶歸為第七大類酶。

??按照國際生化協(xié)會(huì)公布的酶的統(tǒng)一分類原則，在上述七大類基礎(chǔ)上，在每一大類酶中又根據(jù)底物中被作用的基團(tuán)或鍵的特點(diǎn)，分為若干亞類;為了更精確地表明底物或反應(yīng)物的性質(zhì)，每一個(gè)亞類再分為幾個(gè)組(亞亞類);每個(gè)組中直接包含若干個(gè)酶。

??按化學(xué)組成

??單純蛋白質(zhì)

??屬于單純蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，不含其他物質(zhì)，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等

??綴合蛋白質(zhì)

??屬于綴合蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，還要結(jié)合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質(zhì)小分子物質(zhì)或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子，脫輔酶與輔因子結(jié)合后所形成的復(fù)合物稱為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子。

??按存在形式

??前體酶原

??有些酶如消化系統(tǒng)中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然后，輸送到特定的部位，當(dāng)體內(nèi)需要時(shí)，經(jīng)特異性蛋白水解酶的作用轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿付l(fā)揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原(zymogen)。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某種物質(zhì)作用于酶原使之轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活(zymogen andactivation of zymogen)。使無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅奈镔|(zhì)稱為活化素。活化素對于酶原的激活作用具有一定的特異性。

??例如胰腺細(xì)胞合成的糜蛋白酶原為245個(gè)氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內(nèi)部有5對二硫鍵相連，該酶原的激活過程。首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時(shí)酶分子尚未穩(wěn)定，經(jīng)p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的α—糜蛋白酶。

??在正常情況下，血漿中大多數(shù)凝血因子基本上是以無活性的酶原形式存在，只有當(dāng)組織或血管內(nèi)膜受損后，無活性的酶原才能轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿?，從而觸發(fā)一系列的級聯(lián)式酶促反應(yīng)，導(dǎo)致可溶性的纖維蛋白原轉(zhuǎn)變?yōu)榉€(wěn)定的纖維蛋白多聚體，網(wǎng)羅血小板等形成血凝塊。

??酶原激活的本質(zhì)是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意義，一方面它保證合成酶的細(xì)胞本身不受蛋白酶的消化破壞，另一方面使它們在特定的生理?xiàng)l件和規(guī)定的部位受到激活并發(fā)揮其生理作用。如組織或血管內(nèi)膜受損后激活凝血因子;胃主細(xì)胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細(xì)胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原等分別在胃和小腸激活成相應(yīng)的活性酶，促進(jìn)食物蛋白質(zhì)的消化就是明顯的例證。特定肽鍵的斷裂所導(dǎo)致的酶原激活在生物體內(nèi)大量存在，是生物體的一種重要的調(diào)控酶活性的方式。如果酶原的激活過程發(fā)生異常，將導(dǎo)致一系列疾病的發(fā)生。出血性胰腺炎的發(fā)生就是由于蛋白酶原在未進(jìn)小腸時(shí)就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺細(xì)胞，導(dǎo)致胰腺出血、腫脹。

??同工酶

??同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一類催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個(gè)體的不同組織，甚至在同一組織、同一細(xì)胞的不同細(xì)胞器中。至 今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶(Lactic acid dehydrogenase，LDH)研究得很清楚。人和脊柱動(dòng)物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學(xué)反應(yīng)：

??五種同工酶均由四個(gè)亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式。即H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。

??M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質(zhì)的差別。通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動(dòng)速度快，而LDH5泳動(dòng)慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2、LDH3和LDH4。不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDH1及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主。不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關(guān)。LDH1及LDH2對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(yīng)。在組織病變時(shí)這些同工酶釋放入血，由于同工酶在組織中分布差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病。

??別構(gòu)酶

??別構(gòu)酶(allosteric enzyme)往往是具有四級結(jié)構(gòu)的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點(diǎn)(catalytic site)外;還有別構(gòu)位點(diǎn)(allosteric site)。后者是結(jié)合別構(gòu)劑(allesteric effector)的位置，當(dāng)它與別構(gòu)劑結(jié)合時(shí)，酶的分子構(gòu)象就會(huì)發(fā)生輕微變化，影響到催化位點(diǎn)對底物的親和力和催化效率。若別構(gòu)劑結(jié)合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構(gòu)激活劑(allosteric activator)，反之使酶底物的親和力或催化效率降低的稱為別構(gòu)抑制劑(allosteric inhibitor)。

??酶活性受別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的作用稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric regulation)作用。別構(gòu)酶的催化位點(diǎn)與別構(gòu)位點(diǎn)可共處一個(gè)亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上。在后一種情況下具催化位點(diǎn)的亞基稱催化亞基，而具別構(gòu)位點(diǎn)的稱調(diào)節(jié)亞基。多數(shù)別構(gòu)酶處于代謝途徑的開端，而別構(gòu)酶的別構(gòu)劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產(chǎn)物或終產(chǎn)物。故別構(gòu)酶的催化活性受細(xì)胞內(nèi)底物濃度、代謝中間物或終產(chǎn)物濃度的調(diào)節(jié)。終產(chǎn)物抑制該途徑中的別構(gòu)酶稱反饋抑制(feedback inhibition)。說明一旦細(xì)胞內(nèi)終產(chǎn)物增多，它作為別構(gòu)抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時(shí)調(diào)整該代謝途徑的速度，以適應(yīng)細(xì)胞生理機(jī)能的需要。別構(gòu)酶在細(xì)胞物質(zhì)代謝上的調(diào)節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構(gòu)酶又稱調(diào)節(jié)酶(regulatory enzyme)。

??修飾酶

??體內(nèi)有些酶需在其它酶作用下，對酶分子結(jié)構(gòu)進(jìn)行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶(modification enzyme)。其中以共價(jià)修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團(tuán)-OH可被磷酸化，這時(shí)伴有共價(jià)鍵的修飾變化生成，故稱共價(jià)修飾(covalent modification)。由于這種修飾導(dǎo)致酶活力改變稱為酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)(covalent modification regulation)。體內(nèi)常見的共價(jià)修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙?；c去乙?；⒛蜍账峄c去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由于共價(jià)修飾反應(yīng)迅速，具有級聯(lián)式放大效應(yīng)所以亦是體內(nèi)調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的重要方式。如催化糖原分解反應(yīng)的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程。

??多酶復(fù)合體與多酶體系

??體內(nèi)有些酶彼此聚合在一起，組成一個(gè)物理的結(jié)合體，此結(jié)合體稱為多酶復(fù)合體(multienzyme complex)。若把多酶復(fù)合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶復(fù)合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應(yīng)的丙酮酸脫氫酶多酶復(fù)合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶復(fù)合體由四種酶組成。多酶復(fù)合體酶催化反應(yīng)的產(chǎn)物成為第二個(gè)酶作用的底物，如此連續(xù)進(jìn)行，直至終產(chǎn)物生成。

??多酶復(fù)合體由于有物理結(jié)合，在空間構(gòu)象上有利于這種流水作業(yè)的快速進(jìn)行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。

??體內(nèi)物質(zhì)代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應(yīng)過程，這些酶不同于多酶復(fù)合體，在結(jié)構(gòu)上無彼此關(guān)聯(lián)。故稱為多酶體系(multienzyme system)。如參與糖酵解的11個(gè)酶均存在于胞液，組成一個(gè)多酶體系。

??多功能酶

??21世紀(jì)發(fā)現(xiàn)有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質(zhì)量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個(gè)肽段，一個(gè)含5’-3’核酸外切酶活性，另一個(gè)含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個(gè)活性中心。哺乳動(dòng)物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子結(jié)構(gòu)上比多酶復(fù)合體更具有優(yōu)越性，因?yàn)橄嚓P(guān)的化學(xué)反應(yīng)在一個(gè)酶分子上進(jìn)行，比多酶復(fù)合體更有效，這也是生物進(jìn)化的結(jié)果。